十二、傳染性海綿狀腦病（2）(第1/3 頁)

(一)癢病

癢病(scrapie)又稱“驢跑病”或“瘙癢病”，是成年綿羊、偶見於山羊的一種緩慢發展的傳染性中樞神經系統疾病，其特徵為潛伏期長、劇癢、肌肉震顫、衰弱、委頓、進行性運動失調，最後癱瘓死亡。

本病早在1732年即出現於英格蘭，隨後傳播到歐洲許多國家以及北美洲和世界其他地區，1936年得到確認。近年來，一些歐洲國家如羅馬尼亞、芬蘭等還不時有癢病病例的報道。我國1983年從蘇格蘭引進的邊區萊斯特羊群中發現疑似病例，根據病羊臨床症狀並透過腦組織組織病理學檢查確診為本病。由於採取堅決措施，及時撲滅了疫情。

【病原】

本病的病原是一種特殊傳染因子，稱為prion，即“富含蛋白質的傳染性顆粒”(proteinaceous infectious particle)，現譯為朊病毒，也有人譯為粒或朊蛋白。

朊病毒屬於一種亞病毒因子，它既不同於一般病毒，也不同於類病毒，即不含任何種類的核酸，是一種特殊的具有致病能力的糖蛋白。

進一步研究發現許多種正常動物和人的腦細胞及其他細胞也有這類病毒蛋白，用prp表示(pr代表prion，p代表protein)。

這種prp以兩種形式存在於細胞中，即細胞型(the normal or cellular form of prion protein,prp?)和異常型(the pathogenic or scrapie form of prion protein, prp??)。

prp?是正常細胞具有的，對蛋白酶敏感，存在於細胞表面，無感染性；prp??是由prp?翻譯後修飾而來的異構體，僅見於感染動物或人的腦組織中，對蛋白酶有一定抵抗力，具有感染性。

兩者在mRNA和氨基酸水平無任何差異，但生物學特性和立體結構不同，如prp??不溶於非變性去汙劑；均依賴糖基磷酸肌醇錨(glycosyl phosphatidyl inositol anchor, GpI)結合位點附著在細胞膜表面，但經磷酸肌醇脂酶水解後，prp??不能釋放出來；prp??糖基化比例低且其位點也有別於prp?；prp?分子的a螺旋和β摺疊分別約佔42%和3%，而prp??分子則為30%和43%。

prp??分子大小為27～30ku，因與正常機體細胞膜成分結合在一起，不易被機體免疫系統所識別，不產生抗體，因而用一般的抗原-抗體反應很難檢測出來。

單個prp??分子無侵襲力，3個分子結合後才具有侵襲力。

電鏡下可發現病羊腦組織切片中有一種大分子纖維狀物，即癢病相關纖維(scrapie associated fibrils, SAF)，大小為100～200 nmx25～35 nm，大約由1000個prp??分子組成。SAF發現於自然感染和人工感染癢病的綿羊腦組織內，也見於牛海綿狀腦病和人克-雅病的腦組織中，具有一定的特異性，因此可作為各種海綿狀腦病的病理學診斷指標。

prp??在感染動物各組織中的含量不同，按感染滴度高低，以腦為最高，脊髓次之，而其他組織如淋巴結、骨骼、肺、心、腎、肌肉等的感染滴度均甚低。

prp??對熱、輻射、酸鹼和常規消毒劑有很強的抗性。患病動物腦組織勻漿在134～138c經1 h，對實驗動物仍有感染力；用含prp??的組織製成的動物飼料(肉骨粉)或用於人類食品或化妝品的新增劑，180c乾熱經1h仍有部分感染力。常溫條件下患病動物組織prp?